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Energy profile-based function analysis of globular and membrane proteins

  • Proteins are macromolecules that consist of linear-bonded amino acids. They are essential elements in various metabolic processes. The three-dimensional structure of a protein is determined by the order of amino acids, also referred to as the protein sequence. This conformation corresponds to the structural state in which the protein is functionally active. However, relationships between protein sequence, structure and function have not been fully understood yet. Additionally, information about structural properties or even the entire protein structure are crucial for understanding the dynamics that define protein functionality and mechanisms. From this, the role of a protein in its molecular context can be described closely. For instance, interactions can be investigated and comprehended as a biological dynamic network that is sensitive to alternations, i.e. changes which are caused by diseases. Such knowledge can aid in drug design, whereas compounds need to be specifically tailored and adjusted to their molecular targets. Protein energy profile-basedmethods can be applied to investigate protein structures concerning dynamics and alternations. The publications enclosed to this work discuss in general the scientific potentials of energy profilebased techniques and algorithms. On the one hand, changes in stability caused by protein mutations and proteinligand interactions are discussed in the context of energy profiles. On the other hand, energetic relations to protein sequence, structure and function are elucidated in detail. Finally, the presented discussions focus on recent enhancements of the eProS (energy profile suite) database and toolbox. eProS freely provides all elucidated methodologies to the scientific community. Thus, one can address biological questions with the presented methods at hand. Additionally, eProS provides annotations related to foreign databases. This ensures a broad view on biological data and information. In particular, energetic characteristics can be identified which contribute to a protein’s structure and function.
  • Proteine sind Makromoleküle, die sich aus linear verknüpften Aminosäuren zusammensetzen. Sie bilden essenzielle Elemente bei der Realisierung metabolischer Prozesse. Die dreidimensionale Struktur entspricht der funktionell aktiven Konformation eines Proteins, wobei diese eindeutig durch die Sequenz - die Aminosäureabfolge - definiert ist. Jedoch sind die Zusammenhänge zwischen Proteinsequenz, Struktur und Funktion noch nicht eindeutig verstanden. Zudem sind Informationen bezüglich struktureller Eigenschaften oder der kompletten Struktur eines Proteins essenziell für das Verständnis der Dynamiken, die Funktionalität und Mechanik definieren. Daraus lässt sich wiederum die Rolle des Proteins im molekularen Kontext erschließen - welche Interaktionen ein Protein eingeht und wie das Netzwerk molekularer Interaktionen bedingt durch z.B. krankhaften Veränderungen entartet und ggf. medikamentös beeinflusst werden könnte. Proteinenergieprofile stellen eine Möglichkeit dar, Proteinstrukturen bezüglich Dynamik und Alternationen hin zu untersuchen. Die mit dieser Arbeit vorliegenden wissenschaftlichen Veröffentlichungen beleuchten im wesentlichen das Potential energieprofilbasierter Analysetechniken und Algorithmen. Zum einen werden Stabilitätsveränderungen, die durch Proteinmutationen und Protein-Ligand-Interkationen bedingt werden, auf Grundlage von Energieprofilen diskutiert. Zum andern werden Zusammenhänge zwischen Energie, Sequenz, Struktur und Funktion näher erläutert. Abschließend wird auf Arbeiten an der eProS (energy profile suite) Datenbank und Toolbox eingegangen. eProS bietet Wissenschaftlern die Möglichkeit sämtliche, in dieser Arbeit erläuterten Methoden auf ihre Fragestellungen anzuwenden. Weiterhin bietet eProS Annotationen aus etlichen Fremdquellen an, wodurch eine Vielzahl von Informationen bereitgestellt wird. Diese können die Identifizierung von charakteristischen, energetischen Merkmalen er-möglichen, die die Ausprägung des untersuchten Charakteristikums (z.B. strukturelle oder funktionelle Eigenschaften) bedingen

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Metadaten
Author:Florian Heinke
URN:urn:nbn:de:bsz:mit1-opus-27730
Document Type:Master's Thesis
Language:English
Date of Publication (online):2013/04/22
Publishing Institution:Hochschule Mittweida
Release Date:2013/04/22
GND Keyword:Bioinformatik; Membranproteine; Sphäroproteine; Molekülstruktur; Aminosäurensequenz
Institutes:03 Mathematik / Naturwissenschaften / Informatik
Dewey Decimal Classification:570 Biowissenschaften, Biologie
Access Rights:Frei zugänglich
Licence (German):License LogoEs gilt das UrhG