OPUS


Untersuchung des STAT3 und STAT1 Proteininteraktionsnetzwerks mittels Affinitätsmassenspektrometrie unter Einbeziehung komplementärer Daten

  • Die Lokalisation, Aktivität, Funktion, Abbau sowie Synthese von Proteinen werden maßgeblich durch Wechselwirkungen von Proteinen mit weiteren Proteinen, anderen Biopolymeren sowie nie-dermolekularen Molekülen reguliert. Informationen über Art, Stärke und Abhängigkeit der Interak-tionen sind daher von entscheidender Bedeutung für ein umfassendes Verständnis der Prozesse, in die ein Protein involviert ist, sowie den Mechanismen, durch die es reguliert wird. Die umfassende Charakterisierung von Interaktionen von Proteinen in einem gegebenen Proteom (mittlerweile oft als Interaktom bezeichnet) wird der nächste Meilenstein auf dem Weg zum Verstehen der Bioche-mie von den Zellen. Anormale Veränderungen von Protein-Protein- oder Protein-Metabolit-Interaktionen können Ursachen von Krankheiten sein, wohingegen gezielte medikamentöse Beein-flussungen Ansatzpunkte für Krankheitsbehandlungen darstellen. Im Rahmen dieser Masterarbeit wurde das Interaktom der Proteine STAT3, STAT1, BMI1 und CDK9 in humanen embryonalen Nierenzellen (HEK 293T, engl. Human Embryonic Kidney 293T cells) mit einer auf Affinitätsmassenspektrometrie basierenden Strategie untersucht, in der stabile Isotopenmarkierung durch Aminosäuren in Zellkultur (SILAC), in situ Biotinylierung der vier ausgewählten Proteine, Affinitätsanreicherung und massenspektrometrische Analyse verbunden wur-den. Den Schwerpunkt der Arbeit stellte die Optimierung der Datenauswertung dar. Zu diesem Zweck wurde eine Software entwickelt, die ein Protein-Protein Interaktionsnetzwerk aus Interaktionsdatenbanken um das jeweils zu untersuchende Protein erstellt und mit Hilfe von einer Meta-Datenbank und dem Protein-Protein Interaktionsnetzwerk die signifikanten Bindungspartner der Analyse selbstständig ermittelt. Die ermittelten Bindungspartner sollten mit Dreieck-Netzwerk-Motiven und komplementären Daten nachprozessiert bzw. nachevaluiert werden. Mit der PIPs Datenbank sollten alle Ergebnisse verglichen und evaluiert werden, weil diese Datenbank einen ähnlichen Ansatz mit komplementären Daten verfolgt und bereits seit einigen Jahren etabliert ist.

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Metadaten
Author:Riccardo Brumm
URN:urn:nbn:de:bsz:mit1-opus-24489
Document Type:Master's Thesis
Language:German
Year of Completion:2012
Publishing Institution:Hochschule Mittweida
Release Date:2012/11/27
GND Keyword:Molekulare Bioinformatik; Protein-Protein-Wechselwirkung
Institutes:03 Mathematik / Naturwissenschaften / Informatik
Access Rights:Frei zugänglich
Licence (German):License LogoEs gilt das UrhG

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