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Strukturuntersuchung von Glykosaminoglykan-/Chemokin-Komplexen mittels H-/D-Austausch-Massenspektrometrie

  • Aufgrund der hohen Sensitivität und der schnellen Durchführbarkeit gewinnt die Wasserstoff-/Deuterium-Austausch-Massenspektrometrie immer mehr an Bedeutung. In dieser Arbeit liegt der Fokus auf der strukturellen Untersuchung von Protein-Zucker-Interaktionen am Beispiel von Interleukin-8 und Chondroitinsulfat, um mit Hilfe des Wasserstoff-/Deuterium-Austauschs die Interaktionsstellen zu identifizieren. In dieser Arbeit wurde mit zwei verschiedenen Herangehensweisen das Protein sowohl einzeln, als auch im Komplex mit einem Glykosaminoglykan hinsichtlich seines Austauschverhaltens untersucht. Im Rahmen dieser Arbeit gelang es mittels H-/D-Austausch-Massenspektrometrie die Bindungsstelle von Interleukin-8 zu oligomeren Chondroitinsulfat-Molekülen zu bestimmen.

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Metadaten
Author:Marcus Puder
Document Type:Bachelor Thesis
Language:German
Year of Completion:2014
Granting Institution:Hochschule Mittweida
Release Date:2016/04/08
GND Keyword:Bindestelle , Interleukin 8 , Chondroitinsulfate , Massenspektrometrie
Institutes:03 Mathematik / Naturwissenschaften / Informatik
Dewey Decimal Classification:572 Biochemie
Access Rights:Innerhalb der Hochschule
Licence (German):License LogoEs gilt das UrhG