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Membranproteine sind essentiell für viele lebenswichtige Prozesse in allen Organismen. Es ist hilfreich ihre Struktur aufzuklären, um ihre Funktionen und die diesen zu Grunde liegenden Mechanismen zu verstehen. Untersuchungen haben gezeigt, dass es kurze Motive gibt, die in a -helikalen transmembranen Proteinen allgegenwärtig sind. Es wird vermutet, dass diese Sequenzabschnitte elementare Eigenschaften besitzen, die die Stabilität und eventuell auch die Funktionen dieser Proteine ausmachen. In dieser Arbeit wurden die Interaktionen und die Beschaffenheit dieser Motive untersucht. Auf der Grundlage verschiedener Datenbanken konnte ein Informationsalmanach erstellt werden, der relevante Informationen zu jedem Motiv enthält. Mit einer Applikation können diese Daten visualisiert werden. Die so generierte Darstellung ist eine Möglichkeit, Proteine auf Grundlage von Motiven genauer zu analysieren. Eine Untersuchung von Motiven aus verschiedenen Proteinfamilien erbrachte weitere Einblicke. Es hat sich gezeigt, dass es Motive gibt, die vorrangig für die Aufrechterhaltung der Struktur verantwortlich sind und solche, die für eine Funktion wichtig erscheinen. Es existieren Motive, die in allen Proteinfamilien vorkommen, jedoch in jeder eine veränderte Zusammensetzung zeigen. Trotzdem scheinen sie in allen Familien die gleichen Auswirkungen zu haben. Andere Motive sind nur in bestimmten Proteinfamilien hoch konserviert und wahrscheinlich für eine Funktion spezifisch. Auf dieser Grundlage wurde eine Methode entwickelt, die einen Vergleich zwischen den Familien ermöglicht.
In der Bachelorarbeit ,,Erkennung von Ähnlichkeitsbeziehungen wohl definierter Muster in Membranproteinen mit Hilfe regulärer Ausdrücke" wurde 32 Pfamfamilien, in Bezug auf Motive, untersucht.Als Grundlage dienten hierfür 50 Sequenzmuster von Gerstein et al. [11]. Die Proteinsequenzen der verwendeten 32 Proteinfamilien, von deren Domänen keine Funktion bekannt ist, wurden auf Beinhalten dieser Muster hin untersucht. Im nächsten Schritt wurde untersucht, welche dieser 50 Muster zusammen in einer Proteinsequenz auftreten, um so die Co - Co- Occurence festzustellen. Anhand der somit erhaltenen häufigsten Paarungen im transmembranen, nichttransmembranen und Transition - Bereich und mit Hilfe von bereits beschriebenen Mustern und Pattern von biologischen Datenbanken, wurde versucht, bestimmten Musterpaarungen aus der Arbeit von Gerstein et al. eine Funktion zuzuordnen bzw. eine Erklärung für ihr Auftreten in den Proteinen zu finden.
Ziel der Arbeit war es ein Topologievorhersagetool zu entwickeln, dass anhand von Energiepro-fildaten die Topologie von Membranproteinen vorhersagen kann. Hierzu gliedert sich die Arbeit in zwei Hauptteile. Zum einen werden zunächst einige Grundlagen zu den Themen Proteine, Energieprofile und Hidden-Markov-Modelle angeführt, zum anderen erfolgt eine Erläuterung des Vorgehens in Bezug auf die Erstellung der Datensätze und des Modells selbst. Schließlich werden die gewonnenen Informationen in der Auswertung analysiert und diskutiert. Dies geschieht sowohl im Hinblick auf die Vorhersagegenauigkeit des Modells, als auch auf die Eigenschaften der erstellten Datensätze
In dieser Arbeit sollte die Entfaltung von Membranproteinen bzw. Abschnitten dieser simuliert werden. Dazu wurde ein Programmpaket geschaffen, mit dem sich Proteine mittels des Branch-and-Bound Algorithmus modellieren lassen und über Monte-Carlo Verfahren entfalten lassen. Dabei ist im Vergleich zu anderen Simulation bzw. physischen Experimenten, die Konformation der betrachteten Struktur immer bekannt und kann einem Kraft-Wert sowie einem End-End Abstand eindeutig zugeordnet werden. Als Test für die Simulation wurde die Helix A, B und C des Bacteriorhodopsin entfaltet.
Es ist eines der größten ungelösten Probleme der letzten Jahrzehnte, wie die Beziehung zwischen Sequenz und 3D-Struktur in Proteinen tatsächlich aussieht. Um die Funktion und den Einfluss von physiologischen Bedingungen exakt verstehen zu können, werden Aussagen über die Struktur von Proteinen benötigt. Energieprofile stellen ein Energiemodell dar, welches die damit verbundenen Aspekte teilweise untersucht. Das Hauptaugenmerk liegt dabei auf Wechselwirkungen der einzelnen Aminosäuren eines Proteins untereinander. Die Grundlage bildet die Berechnung der freien Energie jeder Aminosäure. Zu Beginn dieser Arbeit war es nur möglich, von globulären Proteinen Energieprofile zu berechnen. Ziel der Bachelorarbeit ist es, einen Algorithmus zu entwickeln, der von Membranproteinen Energieprofile berechnen kann, um verstehen zu können, wie sich unterschiedliche physiologische Bedingungen auf Membranproteine auswirken, und wie beispielsweise Punktmutationen die Funktionsfähigkeit und den strukturellen Aufbau von Membranproteinen beeinflussen können.
Stabilitätsanalyse des Membranproteins HP0565 : eine experimentelle und bioinformatische Studie
(2010)
Diese Arbeit beschäftigt sich mit der Auswertung von Kraft- Abstandskurven aus einem SMFS-Experiment des Membranproteins HP0565. Gleichermaßen wurden die Möglichkeiten einer bioinformatischen Studie für eine Charakterisierung des Proteins genutzt. Im Hinblick auf die Möglichkeiten der Single-Molecule-Force Spectroscopy (SMFS) wurden Stabilitätsanalysen und statistische Betrachtungen durchgeführt.