572 Biochemie
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Protein structures are essential elements in every biological system evolved on earth, where they function as stabilizing elements, signaltransducers or replication machin eries. They are consisting of linear-bonded amino acids, which determine the three-dimensional structure of the protein, whereas the structure in turn determines the function. The native and biological active structure ofa protein can be understood as the folding state of a polypeptide chain at the global minimum of free energy.
By means of protein energy profiling, which is an approach derived from statistical physics it is possible to assign a so called energy profile to a protein structure. Such an energy profile describes the local energetic interaction features of every amino acid within the structure and introduces an energetic point of view, instead of a structural or sequential onto proteins.
This work aims to give a perspective to the question of how we may gain pattern information out of energy profiles. The concrete subjects are energy-mapped Pfam family alignments and investigations on finding motifs or patterns indiscretizised energy profile segments.
Aufgrund der hohen Sensitivität und der schnellen Durchführbarkeit gewinnt die
Wasserstoff-/Deuterium-Austausch-Massenspektrometrie immer mehr an
Bedeutung. In dieser Arbeit liegt der Fokus auf der strukturellen Untersuchung von Protein-Zucker-Interaktionen am Beispiel von Interleukin-8 und Chondroitinsulfat, um mit Hilfe des Wasserstoff-/Deuterium-Austauschs die Interaktionsstellen zu identifizieren. In dieser Arbeit wurde mit zwei verschiedenen Herangehensweisen das Protein sowohl einzeln, als auch im Komplex mit einem Glykosaminoglykan hinsichtlich seines Austauschverhaltens untersucht. Im Rahmen dieser Arbeit gelang es mittels H-/D-Austausch-Massenspektrometrie die Bindungsstelle von Interleukin-8 zu oligomeren Chondroitinsulfat-Molekülen zu bestimmen.
In dieser Arbeit werden Interaktionen auf molekularer Ebene mittels eines Biosensors, einer Quarzkristallmikrowaage analysiert. Bei den experimentell genutzten Interaktionsmolekülen handelt es sich beim ersten Paar um Cyclophilin A und
Cyclosporin A und beim Zweiten um Anti-c-Myc und c-Myc. Die Sensoroberflächen können definiert modifiziert werden. Unter Verwendung des Biotin-Avidin-Systems werden Affinitäten in Echtzeit ermittelt und die Sensoren für weitere
Echtzeitmesszyklen regeneriert. Dieses Analyseverfahren soll im Vergleich zu einer vielzahl anderer Verfahren durch seine Zeit-, Kosten- und Materialersparnis beeindrucken und den Wunsch nach Weiterentwicklung vorantreiben.
Ovarialkarzinome weisen häufig Mutationen innerhalb des Tumorsuppressorgens p53 auf, auf die das menschliche Immunsystem mit Autoantikörpern reagiert. Aber nicht alle Patienten bilden diese Autoantikörper. Warum das so ist, haben Forscher noch nicht herausgefunden. Diese Arbeit versucht eine Korrelation zwischen Immunzellpopulationen und Autoantikörper-Status zu finden.